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El pK de este grupo funcional, que es aproximadamente 7, tiene la especial propiedad de modificarse en función de que la molécula de Hb esté unida al oxígeno (HbO2) o no (Hb). La oxihemoglobina (HbO2) es un ácido más fuerte que la Hb desoxigenada porque su pK es menor (ver figuras de la tabla inferior).
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Las
características de la hemoglobina (Hb) como amortiguador están íntimamente
vinculadas a la capacidad de disociación del grupo imidazólico
del aminoácido histidina unido al hierro que contiene
el grupo hemo (ver figura inferior).|
Hemoglobina desoxigenada
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Hemoglobina oxigenada
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Esta propiedad le confiere una eficacia amortiguadora excepcional, que se ve favorecida por el hecho de que la Hb es una proteína muy abundante en la sangre (el 15% del total de proteína).
Si consideramos que en el eritrocito el pH interno es 7,3 y aplicamos la ecuación del Henderson-Hasselbalch, se puede calcular fácilmente que para la HbO2, el 80% de las moléculas están en forma disociada y el 20% está en la forma ácida no disociada (curva de color rojo en la figura inferior).
En cambio, el 80% de la Hb desoxigenada se encuentra sin disociar, y el 20% está disociada (curva de color azul en la figura superior). Esta especial propiedad hace de la Hb un amortiguador extraordinariamente eficaz, puesto que es capaz de modificar su pK liberando O2 y así soportar grandes cambios en la proporción sal/ácido sin que se produzca cambio alguno en el pH. Veamos un ejemplo.
Supongamos que un eritrocito tiene 100 moléculas de HbO2H a pH 7,3 (Figura inferior). En estas condiciones habrá 80 moléculas de HbO2- y 20 moléculas de HbO2H. Si introducimos 60 moléculas de HCl, los H+ son captados por la forma salina (HbO2-) para originar la forma ácida (HbO2H). Esto origina un cambio en la proporción sal/ácido de 80/20 a 20/80 que provocará un cambio en el pH de 7,3 a 6,1 (curva roja de la figura inferior).
Sin embargo, bastará con que la HbO2H elimine 100 moléculas de O2 (flecha verde de la figura superior) para que se convierta en HbH de modo que la proporción 20/80 sea compatible con un pH 7,3. En resumen, mediante la liberación de su O2, la Hb ha sido capaz de captar un 60% de H+ sin sufrir ningún cambio en el pH.
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