[PORTADA]

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Desde el punto de vista bioquímico, las propiedades de las proteínas son:

 

precipitación selectiva

capacidad amortiguadora

propiedades osmóticas

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

PRECIPITACIÓN SELECTIVA DE LAS PROTEÍNAS

El agua es el disolvente biológico por excelencia. En disolución acuosa, los residuos hidrofóbicos de las proteínas se acumulan en el interior de la estructura, mientras que en la superficie aparecen diversos grupos con carga eléctrica, en función del pH del medio (Figura de la izquierda). En torno a los grupos cargados, los dipolos del agua se orientan conforme a la carga eléctrica de cada grupo, de tal manera que la proteína presenta una capa de solvatación formada por el agua de hidratación, que es el agua retenida por las cargas eléctricas de la superficie de las proteínas (En color rojo en la Figura superior derecha). Los AA polares sin carga también se disponen en la superficie, donde interaccionan con el agua mediante puentes de hidrógeno (Figura superior izquierda).

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

CAPACIDAD AMORTIGUADORA DE LAS PROTEÍNAS

Valores de los pK de los grupos ionizables de las proteínas
Grupo ionizable
Equilibrio de disociación
pK típico*
Carboxilo terminal
3.1
Ácidos aspártico y glutámico
4.4
Histidina
6.5
Amino terminal
8.0
Cisteína
8.5
Tirosina
10.0
Lisina
10.0
Arginina
12.0
* Los valores de pK dependen de la temperatura, de la fuerza iónica y del microentorno del grupo ionizable

Esta propiedad se debe a la existencia de:

  • Grupos ionizables de las cadenas laterales de los aminoácidos Asp, Glu, Lys, Arg, His, Tyr, Cys.
  • Grupos COOH y NH2 terminales (Tabla de la derecha).

Por este motivo, las proteínas poseen un considerable poder amortiguador en una amplia zona de pH. Aunque cada AA tiene unos grupos ionizables con unas constantes de ionización (pKa) características, el valor de dichas constantes puede verse ligeramente modificado por el entorno proteico. El grupo imidazol del AA histidina es el principal responsable del poder amortiguador de las proteínas a pH fisiológico, ya que su pKa está próximo a 7.
pH bajo: carga neta positiva
pI: carga neta nula
pH alto: carga neta negativa

Cuando el pH es bajo, los grupos ionizables están protonados, y la carga neta de la proteína es de signo positivo. Cuando el pH es alto, los grupos ionizables están desprotonados, y la carga neta es de signo negativo. Entre ambas zonas, habrá un pH en el cual la carga neta de la proteína es nula. Es el pH isoeléctrico o punto isoeléctrico, y es característico de cada proteína (Tabla de la izquierda).

A valores de pH por debajo del pH isoeléctrico la carga neta de la proteína es positiva, y a valores de pH por encima del pH isoeléctrico, la carga neta de la proteína es negativa. La mayoría de las proteínas intracelulares tienen carga negativa, ya que su pH isoeléctrico es menor que el pH fisiológico (que está proximo a 7). Se llaman proteínas ácidas a aquellas que tienen un punto isoeléctrico bajo (como la pepsina), y proteínas básicas a las que tienen un punto isoeléctrico alto (como las histonas).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

PROPIEDADES OSMÓTICAS DE LAS PROTEÍNAS

Como todo soluto molecular o iónico, las proteínas ejercen un efecto osmótico cuando existen barreras que limitan su libre difusión, como puede ser una membrana semipermeable (Figura de la izquierda), que permite el paso del agua, pero no de los solutos. Si tenemos dos compartimentos acuosos separados por una membrana semipermeable y uno de ellos contiene proteínas, éstas tienden a captar agua del compartimento vecino (Figura de la derecha). Este efecto osmótico es proporcional al número de partículas dispersas. El valor de la presión osmótica se puede calcular mediante la fórmula de Van't Hoff: p = cRT, donde p es la presión osmótica, c es la concentración, R es la constante de los gases y T es la temperatura absoluta.

En el caso de las proteínas, el efecto osmótico se ve amplificado por otros dos factores.

Por un lado, el agua de hidratación que forma la envoltura acuosa de las proteínas también contribuye a la presión osmótica (Figura de la derecha).

 

Por otro lado, las proteínas se comportan como polianiones, cuyas cargas están neutralizadas por iones Na+ o K+ (Figura inferior izquierda). Las membranas biológicas son permeables a estos iones y a sus contraiones, con lo cual su concentración a ambos lados de la membrana se equilibra. Sin embargo, la existencia de proteínas en sólo uno de los compartimentos provoca la retención permanente de iones difusibles en ese lado de la membrana (efecto Donnan), lo que incrementa el efecto osmótico (Figura inferior derecha).

EfectoDonnan: Situación inicial
Efecto Donnan: En el equilibrio

 

Se denomina presión coloidosmótica o presión oncótica al efecto osmótico conjunto de las proteínas, que es el resultado de:

  • (1) la presión osmótica (que sólo depende del número de partículas)
  • (2) la presión provocada por el agua de hidratación
  • (3) la presión provocada por el exceso de iones debido al efecto Donnan

La mayor parte del agua en el sistema circulatorio está retenida por el efecto osmótico de las proteínas del plasma. Cuando por cualquier circunstancia patológica disminuye la concentración de proteínas en el plasma, el agua puede fluir libremente hacia los tejidos, provocando un edema (Figura de la derecha).