En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b, con una disposición característica que se repite en distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos estructurales o estructuras supersecundarias.

Algunos están formados por a-hélices, otros por estructuras b, y otros por combinaciones de las dos. De entre las más abundantes, podemos destacar:

Formada por dos a-hélices cortas, conectadas entre sí mediante un tramo sin estructura secundaria (o a veces un giro b). Es característico de proteínas que interaccionan con el DNA.

Es un motivo estructural formado por dos a-hélices yuxtapuestas (Figura de la izquierda). A menudo, estas dos hélices interaccionan entre sí mediante cadenas laterales de leucina (Figura de la derecha, en color azul), originando una estructura llamada "cremallera de leucina" que aparece frecuentemente en proteínas que interaccionan con el DNA.

Formada por dos a-hélices conectadas entre sí por un giro. Está presente en proteínas que se unen a calcio como la calmodulina o la troponina-C. La unión al Ca⁺⁺ (átomo de color verde en la Figura inferior izquierda y de color naranja en la Figura inferior derecha) se lleva a cabo gracias a las tres cadenas laterales de Asp localizadas en la secuencia que conecta las dos hélices (en color claro en la Figura inferior izquierda y en color azul en la Figura inferior derecha).

Mano EF	Mano EF

En este motivo, cuatro a-hélices se asocian a lo largo de su eje longitudinal. Los residuos hidrofóbicos se apiñan en el interior de una forma tan compacta que el agua queda totalmente excluída. El centro activo de proteínas como el citocromo b₅₆₂ o la miohemeritrina está localizado uno de los extremos de la zona hidrofóbica de esta estructura supersecundaria. Los residuos hidrofílicos se localizan en la superficie.

Es un motivo estructural muy sencillo en el cual dos estructuras b adyacentes se orientan de forma antiparalela (en color rojo en la Figura), y están conectadas por medio de un segmento con estructura al azar (en color blanco). Se encuentra con mucha frecuencia en las proteínas y no se le relaciona con ninguna función concreta.

Formado por varias hojas b antiparalelas conectadas por segmentos con conformación al azar.

En esta estructura supersecundaria, numerosas estructuras b orientadas de forma antiparalela se entrecruzan entre sí dando lugar a una especie de canasta o barril, donde los residuos hidrofóbicos se acumulan en el interior. Este motivo estructural aparece en la proteína que une retinol, donde 8 estructuras b adoptan esta configuración y la molécula de retinol se acomoda en el interior, dejando fuera únicamente su grupo OH.

Este es un motivo estructural poco frecuente, que aparece en la proteína UDP N-Acetilglucosamina O-Aciltransferasa de E. coli. Se puede apreciar una hélice levógira formada por el enrollamiento de varias estructuras b orientadas de forma paralela. En el interior de la b-hélice se acumulan las cadenas laterales hidrofóbicas, lo que da estabilidad a la estructura.

Motivo estructural mediante el cual dos estructuras b se orientan de forma paralela (en rojo en la figura) mediante un segmento que contiene una hélice a (en color verde) y dos segmentos con estructura al azar (de color blanco).