COMPETENCIAS:



- Identificar la estructura, conocer las propiedades y la función bioquímica de las biomoléculas.

- Comprender los procesos químicos mediante los cuales el organismo obtiene energía metabólica a partir de los nutrientes, así como aquellos que consumen esa energía en la síntesis de componentes esenciales.

- Entender los principios básicos de la enzimología, distinguiendo los efectos de los distintos tipos de factores que modulan la actividad enzimática (inhibidores, alosterismo) y su aplicación en las ciencias de la salud.

- Conocer e interpretar los cambios metabólicos que ocurren en diferentes condiciones nutricionales y físicas de un organismo sano.

- Ser capaz de entender y evaluar el impacto de los problemas bioquímicos, y saber predecir el efecto de un cambio (defecto) metabólico en la salud humana.

- Realizar análisis bioquímicos e interpretar los resultados; con la finalidad de establecer las bases para comprender los análisis clínicos.



RESULTADOS DE APRENDIZAJE:



- Diferencia los aminoácidos proteinógenos de los demás aminoácidos.

- Conoce las propiedades del enlace peptídico.

- Diferencia los distintos niveles estructurales de una proteína.

- Diferencia los enzimas del resto de catalizadores.

- Entiende que las enzimas mejoran la sostenibilidad de los procesos industriales.

- Comprende la cinética de Michaelis-Menten.

- Calcula la actividad de los enzimas michaelianos.

- Conoce las distintas vías metabólicas y sus interconexiones.

- Es capaz de comprender los mecanismos generales de regulación de las vías metabólicas.

CONTENIDO TEÓRICO



TEMA 1.- Biomoléculas: Introducción a las moléculas biológicas.



TEMA 2.- Aminoácidos, péptidos y proteínas

2.1. Aminoácidos: Características químico-biológicas generales. Tipos.

2.2. Péptidos: El enlace peptídico. Características de la cadena peptídica. Conformación proteica.

2.3. Estructura primaria de las proteínas.



TEMA 3.- Estructura tridimensional de las proteínas

3.1. Estructura secundaria. Hélice alfa, lámina beta, giro beta. Proteínas fibrosas y globulares.

3.2. Estructura terciaria. Fuerzas que la estabilizan. Desnaturalización.

3.3. Estructura cuaternaria.



TEMA 4.- Enzimas

4.1. Enzimas como catalizadores biológicos: Energía de activación. Modelos de catálisis enzimática. Centro activo: especificidad de sustrato y de reacción.

4.2. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Coenzimas y grupos prostéticos.



TEMA 5.- Cinética enzimática

5.1. Conceptos generales: Velocidad de las reacciones enzimáticas. Factores que modifican la actividad enzimática: pH, temperatura e inhibidores.

5.2. Cinética Michaeliana: Ecuación de Michaelis-Menten. Significado de las constantes cinéticas. Representaciones gráficas. Determinación de Vmax y KM. Transformación de Lineweaver-Burk. Efecto de los inhibidores.

5.3. Enzimas reguladores: Generalidades. Enzimas alostéricas: concepto y características. Regulación por modificación covalente.



TEMA 6.- Bioenergética y metabolismo

6.1. Introducción al metabolismo intermediario: Concepto de ruta metabólica. Anabolismo y catabolismo. Regulación del metabolismo.

6.2 Energética del metabolismo: Bioenergética. Reacciones acopladas. Compuestos ricos en energía. Reacciones irreversibles. El ATP y la transferencia de grupos fosforilo.

6.3 Reacciones de oxidación-reducción biológicas: Reacciones redox en el metabolismo. Coenzimas de las reacciones redox.



TEMA 7.- Carbohidratos: Descripción, clasificación, carbohidratos de interés metabólico.



TEMA 8.- Catabolismo de hidratos de carbono

8.1 Glicolisis: Conceptos generales del metabolismo de carbohidratos. Glicolisis: Secuencia de reacciones y balance.

8.2 Destinos del piruvato en condiciones anaerobias y aerobias. Regulación.

8.3 Glucogenolisis



TEMA 9.- Ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa

9.1 Ciclo de Krebs: Secuencia de reacciones, balance energético y funciones.

9.2 Cadena respiratoria: Localización, componentes, reacciones y control. Variación de la energía libre en la cadena respiratoria.

9.3 Síntesis de ATP: Teoría quimiosmótica de Mitchell. ATP sintasa. Mecanismo. Control respiratorio.

9.4 Balance energético de la oxidación total de la glucosa.



TEMA 10.- Anabolismo de hidratos de carbono

10.1 Gluconeogénesis: Etapas y balance a partir de piruvato. Otros sustratos de la ruta. Ciclo de Cori. Regulación coordinada de glucolisis y gluconeogénesis.

10.2 Glucogenogénesis. Regulación alostérica y hormonal del metabolismo de glucógeno.



TEMA 11.- Lípidos: Concepto de lípidos, clasificación e interés biológico.



TEMA 12.- Catabolismo de lípidos

12.1. Movilización de triglicéridos desde el tejido adiposo. Activación y transporte de ácidos grasos desde el citoplasma a la matriz mitocondrial.

12.2. Beta-oxidación de ácidos grasos saturados. Balance energético. Oxidación de ácidos grasos de número impar de átomos de carbono e insaturados.

12.3. Cuerpos cetónicos: Biosíntesis y utilización de los cuerpos cetónicos. Función de los cuerpos cetónicos. Cetosis.



TEMA 13.- Anabolismo de lípidos

13.1 Síntesis de novo de ácidos grasos: Formación de malonil-CoA. Complejo de la ácido graso sintasa. Reacciones y balance de la síntesis de ácido palmítico. Elongación e insaturación de ácidos grasos.

13.2 Biosíntesis del colesterol.



CONTENIDO PRÁCTICO



PRÁCTICAS DE LABORATORIO:

1.- Preparación de un extracto y determinación de una actividad enzimática: fundamentos del análisis cuantitativo.

2.- Determinación de la Vmax y Km del enzima extraído: fundamentos del análisis bioquímico.

3.- Separación cromatográfica de lípidos: fundamentos de la detección de biomoléculas.



PRÁCTICAS DE ORDENADOR:

Cálculo de Vmax y Km por ajuste iterativo (mediante un software específico) a partir de los datos obtenidos en el laboratorio.

DOCENCIA MAGISTRAL: 45 horas

Se trabajarán los conceptos teóricos y se realizarán ejercicios prácticos (problemas, cuestiones, test, etc)



PRÁCTICAS DE LABORATORIO: 3 sesiones de 4 horas

1.- Preparación de un extracto y determinación de una actividad enzimática

2.- Determinación de la Vmax y Km del enzima extraído

3.- Separación cromatográfica de lípidos



PRÁCTICAS DE ORDENADOR: 1 sesión de 3 horas

1.- Cálculo de los parámetros cinéticos de un enzima por ajuste iterativo utilizando un software específico. Se ajustarán los datos obtenidos en el laboratorio a curvas y rectas cuyas constantes coincidan con estos parámetros. Se realizarán ejercicios y problemas propuestos.



ACTIVIDAD NO PRESENCIAL: 90 horas

- Consulta de textos, realización de esquemas y estudio.

- Resolución de problemas y ejercicios planteados en clase.

- Utilización de la plataforma de e-learning (eGela) para obtener la información suministrada por el profesorado (guiones y grupos de prácticas, proyecciones, etc.) y para contestar a los test y preguntas planteadas mediante dicha plataforma.

- Utilización de las tecnologías de la información y la comunicación (TIC), para ver animaciones y material didáctico adicional.





NOTA: Si la docencia presencial quedara suspendida, la metodología docente de las distintas modalidades pasaría a realizarse on-line, mediante los recursos y las plataformas digitales facilitadas por la UPV/EHU.

El examen final consta de una parte teórica y una práctica. La parte teórica supondrá el 60% de la nota final de la asignatura. La parte práctica supondrá el 20% de la nota final. Para aprobar la asignatura es necesario aprobar ambas partes por separado. El 20% restante de la nota se obtiene mediante la evaluación continua, a través de preguntas y ejercicios que el profesor planteará en clase o en la plataforma eGela durante el curso. La realización de prácticas es obligatoria. Durante el desarrollo de las mismas se calificará la actitud y destreza en el trabajo de laboratorio, así como la capacidad de expresión y trabajo en equipo del alumnado.



En todo caso el alumnado tendrá derecho a ser evaluado mediante el sistema de evaluación final, independientemente de que haya participado o no en el sistema de evaluación continua. Para ello, el alumnado deberá presentar por escrito al profesorado responsable de la asignatura la renuncia a la evaluación continua, para lo que dispondrán de un plazo de 9 semanas a contar desde el comienzo del cuatrimestre.



Tanto en el caso de evaluación continua como en el de evaluación final, la no presentación a la prueba fijada en la fecha oficial de exámenes supondrá la renuncia automática a la convocatoria, y supondrá la calificación de no presentado o no presentada.



NOTA: En caso de que la evaluación no se pudiera realizar de forma presencial, las pruebas se realizarán on-line utilizando las herramientas y plataformas digitales que ofrece la UPV/EHU.

- Ordenador conectado a internet (disponible en las salas de ordenadores)
- Libros de texto (disponibles en la biblioteca)
- Bata de laboratorio
- Guiones de prácticas y papel milimetrado (u ordenador)

Bibliografía básica

- Nelson DL, Cox MM. Lehninger. Principios de Bioquímica. 6. ed. Omega. Barcelona, 2014.

- Feduchi E, Romero C, Yañez E, Blasco I, García-Hoz C. Bioquímica. Conceptos esenciales. 2. ed. Médica Panamericana. Madrid, 2014.

Bibliografía de profundización

- Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of biochemistry. 7. ed. Freeman. USA, 2017.
- McKee T, McKee JR. Bioquímica. Las Bases Moleculares de la Vida. 5. ed. Mexico: McGraw-Hill Interamericana, 2014.
- Voet D, Voet JG, Pratt CW. Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level. 5. ed. Wiley. USA, 2007.
- Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Gatto GJ. Biochemistry. 8. ed. Freeman. USA, 2015.
- Lozano JA, Galindo JD. Bioquímica y Biología Molecular para las ciencias de la salud. 3. ed. McGraw-Hill Interamericana. Madrid, 2005.

Revistas

http://www.nature.com/nature/index.htlm
http://www.science.com/science/index.htlm
http://www.investigacionyciencia.es