Irakasgai honetan aurreko ikasturteko oinarri teorikoak garatuko dira; horretarako, espektroskopia teknikak erabilita biomolekulen egituren ezaugarriak eta molekulen arteko elkarrekintzak aztertuko dira.

Edukiak

Proteinen egonkortasuna. Espektroskopia diferentzialaren erabilerak. FT-IR espektroskopiaren analisia: proteinen bigarren mailako egitura. Dikroismo zirkular bidezko bigarren mailako egituraren esleipena. Polaritateak floureszentziarengain eragiten duen efektua. Proteina-estekatzaile interakzioak: Fluoreszentzia. Fluoreszentzia bidezko Ca++-ren neurketa. FRET. Fluoreszentziaren polarizazioa: erabilerak. Erresonantzia magnetiko nuklearreko espektroen analisia. X izpien difrakzioaren gaineko sarrera.



T2 Ikaskuntza autonomoa eta egoera berrietara egokitzea garatzea.



T3 Ideiak transmititu eta publiko profesional eta ez profesional bati komunikatu, hizkuntzen erabilera sustatuz atzerritarrak, batez ere ingelesa.



T4 Diziplina anitzeko eta kultur anitzeko taldeetan lankidetzan aritzea eta lan egitea genero berdintasuna errespetatuz.



Gaitasun espezifikoak:



T6 Sormen eta ekintzailetza gaitasuna garatzea: proiektuak formulatu, diseinatu eta kudeatu, berriak bilatu eta integratu

ezagutzak eta jarrerak.



T7 Konpromiso etikoa eta eztabaida sozialean parte hartzeko gaitasuna garatzea.



T8 Molekula biologikoen portaera ulertzeko beharrezkoak diren oinarri zientifikoak ezagutzea

propietateak eta haien elkarrekintzak.



T10 Maila zelular eta molekularreko organismoak ulertzea.



T13 Herentziaren oinarri molekularrak eta aurrerapen zientifikoan dituen ondorioak ulertzea.



T14 Metabolismoaren, komunikazio zelularreko sistemen eta haien gaitasunaren ikuspegi integratua eskuratzea aldaketa fisiopatologiko eta ingurumenekoetara egokitzea.



T16: lan egin behar bezala laborategian, segurtasun kimikoa, biologikoa eta erradiologikoa, manipulazioa barne. ezabatzea eta erregistroa.



T18 Datuak aztertzeko oinarrizko tresna kuantitatiboak behar bezala erabiltzea.



T19 Ezagutzea ikerketa biokimikoan erabilitako estrategia esperimentalen oinarriak.



T20 Inguruko datuak eta emaitza esperimentalak aztertu eta behar bezala interpretatu.



T21 Teknika instrumentalen oinarrizko ezagutzak modu egokian kudeatzea informazioa lortzeko, diseinatzeko esperimentuak eta emaitzak interpretatzea.



T22 Ezagutzea zientzialariek produktuak sortzeko, transmititzeko eta hedatzeko erabiltzen dituzten ohiko prozedurak Informazio zientifikoa.



T23 Lortutako eskuratutako ezagutza molekularrak bere aplikazio biomediko posibleak.



T24 Inguruko literatura zientifikoa interpretatu eta ebaluatzea.



T26 Autonomia eta autoerregulazioa



T 27 Komunikazioa eta eleaniztasuna



T28 Etika eta Lanbide Erantzukizuna



T29 Pentsamendu kritikoa



ODS3 eta ODS4 Landuko dira.

Proteinen egonkortasuna. Proteina baten AG-aren kalkulua desnaturalizatzaile desberdinak erabiliz. Cm konparazioa. Espektroskopia diferentzialaren erabilerak. Erredox potentzialaren neurketak. FT-IR espektroskopiaren analisia: proteinen bigarren mailako egitura. Proteinen bigarren mailako egituraren eskuratzea. Dikroismo zirkular bidezko makromolekulen egituraren esleipena. Proteinen eta azido nukleikoen bigarren mailako egituraren eskuratzea. Polaritateak floureszentziarengain eragiten duen efektua.

Zunda askeen eta biomolekulei lotutako zunden ezaugarri fluoreszenteak. Proteina-estekatzaile interakzioak. Fluoreszentzia bidezko Kd-aren kalkulua. Anisotropia, indargetzea eta bizi-denborak. Hormona hartzaileen karakterizazioa. Ca2+-aren detekzioa fluoreszentzia erabiliz. Zinetikak eta Kd-aren kalkulua. FRET. Proteinen kromoforoen arteko distantziaren RET bidezko neurketa. Fluoreszentziaren polarizazioaren erabilerak. Teknikarekin erlazionatutako esperimentuen diseinua. Erresonantzia magnetiko nuklearreko espektroen analisia. Proteinen 3D egituraren esleipena. X izpien difrakzioaren gaineko sarrera. Proteinen 3D egituraren X izpien bidezko esleipena

Ikasgaiaren Klase magistraletan (M)"Biomolekulen Espektroskopia" Ikastaroan emandako informazioa sakonduko da. Praktiken protokoloak azalduko dira eta mintegietan teknika konplexuagoak edo berrienak garatuko dira. Laborategiko praktikak egingo dira eta ordenagailuko praktiketan laborategian lortutako datuen prozesamendua burutuko da.

Laborategiko eta ordenagailuko praktiken datuekin ikasleak GrAL-gida jarraituz ikerketa artikulu bat prestatuko du.

Indarrean dagoen araudiaren arabera, ikasleak etengabeko ebaluazioari uko

egin nahi badio, hori adieraziz idatzi bat aurkeztu beharko dio

irakasgaiaren ardura duen irakasleari eta, horretarako, bederatzi asteko

epea izango du ikasturtea hasten denetik.

Uko egitea: Etengabeko ebaluazioaren kasuan, deialdiari uko egin nahi dion

ikasleak irakasgaiaren irakaskuntza aldia bukatu baino, gutxienez, hilabete

lehenago egin beharko du eskaria. Eskari hori idatziz aurkeztu beharko zaio

irakasgaiaren ardura duen irakasleari. Azken ebaluazioaren kasuan,

Deialdiari uko egiteko, azterketa egun ofizialean egin beharreko probara ez

aurkeztea nahikoa da.

Ebaluazioa:

Laborategian burututako lana (%45) eta idatzitako txostena (%45); Mintegia %10,

Azkeneko zein etengabeko ebaluazioaren kasuan, nahikoa izango da proba horretara ez aurkeztea azken kalifikazioa <> izan dadin.

egela orria

Oinarrizko bibliografia

- Estructura de proteínas, Gómez-Moreno C., Sancho, J (2003), ed. Ariel Ciencia

- Biological Spectroscopy, Campbell I.D. and Dwek, R.A. (1984), Benjamin Cummings

Gehiago sakontzeko bibliografia

- Biophysical Tools for Biologists,Volume One: In Vivo Techniques. J.J.Correia y H.W.Dietrich III en: Methods in Cell Biology vol 89, (2008) Elsevier
- Methods in Molecular Biophysics. Structure, dynamics, function. I.N. Serdyuk, N.R. Zaccai, J. Zaccai (2007) Cambridge
- Spectroscopy for the Biological Sciences. G.G.Hammes (2005) Wiley Interscience.
- Principles of Fluorescence Spectroscopy. 3 ed J.R. Lakowicz. (2006) Springer.
- Spectroscopy for Biochemist. S.B. Brown (1980) Academic Press
- Principles of Physical Biochemistry. K. E. van Holde, W. Curtis Johnson and P. Shing Ho. (1998) Prentice Hall.
- Molecular Spectroscopy J.M. Brown. (1998) Oxford University Press.
- Foundations of Spectroscopy S. Duckett and B. Gilbert. (2000) Oxford University Press.
- Spectrometry and Spectrofluorimetry. A Practical Approach. C.L. Baschford and D.A. Harris. (1987) IRL Press.
- Spectrophotometry and Spectrofluorimetry M.G. Gore. (2000) Oxford University Press, 2000
- Introduction to Biophysical Methods for Protein and Nucleic Acid Research. J.A. Glasel y M.P. Deutscher (eds.) (1995). Academic Press.
- Biophysical Chemistry. Part II: Techniques for the study of biological structure and function. C. R. Cantor and P. R. Schimmel. (1980) W. H.Freeman and Company.
- Protein Structure: a practical approach. T. E. Creighton. (1990) IRL Press at Oxford University Press.
- Cell and Molecular Biology: concepts and experiments. G. Karp. (1996) J. Wiley and Sons, Inc

Aldizkariak

- Nature
- Nature Methods
- Annual Review o0f Biophysics
- Biophysical Journal
- Biochemistry