Contenido de XSL

Bioquímica

Centro
Facultad de Farmacia
Titulación
Grado en Ciencia y Tecnología de los Alimentos
Curso académico
2023/24
Curso
2
Nº Créditos
9
Idiomas
Castellano
Euskera

DocenciaAlternar navegación

Distribución de horas por tipo de enseñanza
Tipo de docenciaHoras de docencia presencialHoras de actividad no presencial del alumno/a
Magistral6597.5
P. de Aula57.5
P. Laboratorio2030

Guía docenteAlternar navegación

ObjetivosAlternar navegación

1.-Conocer las estructuras, las propiedades y las funciones bioquímicas de las biomoléculas.

2.-Comprender, correlacionar y ser capaz de explicar los procesos químicos generales que los seres vivos realizan y que están gobernados por los enzimas.

3.-Identificar y comprender, los procesos químicos de obtención de energía metabólica por la célula y los que consumen esa energía en la síntesis de las propias biomoléculas

4.-Conocer las vías de de la expresión, reparación y transmisión del mensaje genético

5.-Realizar análisis químicos y/o bioquímicos e interpretar los resultados

TemarioAlternar navegación

TEORIA

TEMA 1.-PRESENTACION.Introducción a las moléculas biológicas.

TEMA 2.-AMINOACIDOS.Características químico-biológicas de los aminoácidos. Propiedades y clasificación de los aminoácidos proteinógenos. Aminoácidos no proteinógenos.

TEMA 3.-PROTEINAS. Concepto, generalidades y clasificación. Enlace peptídico. Estructura primaria.

TEMA 4.-ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTEINAS. Estructura secundaria de las proteínas. Proteínas fibrosas y globulares.Estructura terciaria. Estructura cuaternaria. Proteínas conjugadas.Desnaturalización de las proteínas.

TEMA 5.-LAS ENZIMAS COMO CATALIZADORES BIOLOGICOS. Naturaleza química de las enzimas. Cofactores. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Mecanismos de las reacciones enzimáticas: centro activo, unión y catálisis.

TEMA 6.-CINETICA DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS.Ecuación de Michaelis-Menten. Significado de las constantes cinéticas. Representaciones. Actividad enzimática: factores que la modifican. Inhibición enzimática.

TEMA 7.-REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA.Generalidades. Enzimas alostéricas: concepto y caracteristicas. Regulación de la actividad por modificación covalente. Isoenzimas.

TEMA 8.-GLÚCIDOS.Estructura. Clasificación e interés biológico.

TEMA 9.-NUCLEÓTIDOS. Estructura y función.

TEMA 10.-LÍPIDOS.Estructura. Clasificación e interés biológico.Membranas biológicas.

TEMA 11.-INTRODUCCION AL METABOLISMO INTERMEDIO. Concepto de ruta metabólica. Reacciones irreversibles. Compuestos ricos en energía. Regulación del metabolismo.

TEMA 12.-OXIDACIONES BIOLOGICAS. Cadena respiratoria: Localización, componentes y control. Fosforilación oxidativa: Definición, mecanismo y control respiratorio.

TEMA 13.-CICLO DE LOS ACIDOS TRICARBOXILICOS. Secuencia, balance y funciones.

TEMA 14.-METABOLISMO DE LA GLUCOSA (1).Digestión y absorción de glúcidos. Glucolisis: secuencia y balance. Destinos del piruvato. Sistemas lanzadera. Balance energético de la oxidación de glucosa. TEMA 15.-METABOLISMO DE LA GLUCOSA (2) Gluconeogénesis: Etapas y balance a partir de piruvato.Ruta de las pentosas fosfato.

TEMA 16.-REGULACIÓN DEL METABOLISMO DE LA GLUCOSA. Regulación coordinada de la glucolisis y de la gluconeogénesis.

TEMA 17.-METABOLISMO DEL GLUCOGENO. Glucogenolisis. Glucogenosíntesis.Regulación del metabolismo del glucógeno

TEMA 18.-DIGESTIÓN Y TRANSPORTE DE LÍPIDOS. Digestión y absorción de lípidos. Estructura de las lipoproteínas plasmáticas.Movilización de triacilglicéridos desde el tejido adiposo.

TEMA 19.-CATABOLISMO DE LOS ÁCIDOS GRASOS. Activación de los ácidos grasos.β-oxidación de ácidos grasos. Cuerpos cetónicos: biosíntesis y utilización.

TEMA 20.-BIOSINTESIS DE LOS ACIDOS GRASOS.Formación de Malonil-CoA. Complejo de la ácido graso sintasa. Elongación e insaturación de ácidos grasos.

TEMA 21.-BIOSINTESIS DE LÍPIDOS. Biosíntesis de triacilglicéridos y fosfolípidos. Biosíntesis del Colesterol y derivados esteroideos.

TEMA 22.-CATABOLISMO DE PROTEÍNAS Y METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS. Digestión y degradación intracelular de proteínas. Metabolismo del grupo alfa-amino de los aminoácidos.Destino del amonio.Ciclo de la urea. Metabolismo de la cadena carbonada de los aminoácidos.Biosíntesis de aminoácidos no esenciales.

TEMA 23.-METABOLISMO DE NUCLEOTIDOS. Biosíntesis 'de novo' y vías de recuperación de los nucleótidos de purina. Degradación de los nucleótidos de purina. Biosíntesis 'de novo' y vías de recuperación de los nucleótidos de pirimidina. Biosíntesis de desoxirribonucleótidos.

TEMA 24.-INTEGRACIÓN DEL METABOLISMO.Metabolismo específico de los tejidos.Ciclo ayuno-alimentación.

TEMA 25.-ESTRUCTURA DEL DNA. Estructura primaria. Estructura secundaria. Superenrollamientos. Nucleosomas. Genes y genoma.

TEMA 26.-REPLICACION DEL DNA. Propiedades. DNA polimerasas. Etapas de la replicación.

TEMA 27.-MUTACION Y REPARACIÓN DEL DNA. Causas de las mutaciones y sistemas de reparación.

TEMA 28.-TRANSCRIPCION DEL DNA. Estructura del RNA. Propiedades. RNA polimerasas. Etapas de la transcripción. Maduración del RNA.

TEMA 29.-BIOSÍNTESIS DE PROTEINAS. Propiedades. Código genético. Activación de aminoácidos. Etapas de la biosíntesis de proteínas.Maduración de las proteínas.

TEMA 30.-REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GÉNICA.Bacterias.Eucariotas.



PRÁCTICAS DE LABORATORIO

1.-Aislamiento y caracterización del almidón de la patata.

2.-Separación de lípidos aislados de varios tejidos por cromatografía.

3.-Aislamiento de una enzima y determinación de su actividad.

4.-Determinación de las constantes cinéticas de una enzima michaeliana: cálculo de Vmax y Km.

5.-Cuantificación de proteínas. Aislamiento y purificación de DNA.



PRÁCTICAS DE AULA

1.- Introducción a las prácticas de laboratorio: explicaciones sobre los procedimientos.

2.- Análisis de los resultados: ejercicios sobre enzimas.









































MetodologíaAlternar navegación

METODOLOGÍA DE LAS MODALIDADES DOCENTES:

- CLASES MAGISTRALES:

Se realizarán en aulas con pizarra, ordenador y cañón (65 horas).

- PRÁCTICAS DE LABORATORIO:

Se realizarán en laboratorios de prácticas (4 sesiones de 5 horas cada una).

- PRÁCTICAS DE AULA:

Se realizan en aulas con pizarra, ordenador y cañón (2 sesiones de 2,5 horas cada una).





Sistemas de evaluaciónAlternar navegación

El examen final consta de una parte teórica y una práctica. La parte teórica supondrá el 65% de la nota final de la asignatura, donde hay un apartador tipo test (50%) y unas preguntas a desarrollar (%15). La parte práctica supondrá el 20% de la nota final. Para aprobar la asignatura es necesario aprobar ambas partes por separado. El 15% restante de la nota se obtiene mediante la evaluación continua, a través de preguntas y ejercicios que el profesor planteará en clase o en la plataforma eGela durante el curso, además de 2 pruebas individuales durante el cuatrimestre. La realización de prácticas es obligatoria. Durante el desarrollo de las mismas se calificará la actitud y destreza en el trabajo de laboratorio, así como la capacidad de expresión y trabajo en equipo del alumnado.



En todo caso el alumnado tendrá derecho a ser evaluado mediante el sistema de evaluación final, independientemente de que haya participado o no en el sistema de evaluación continua. Para ello, el alumnado deberá presentar por escrito al profesorado responsable de la asignatura la renuncia a la evaluación continua, para lo que dispondrán de un plazo de 9 semanas a contar desde el comienzo del cuatrimestre.



Tanto en el caso de evaluación continua como en el de evaluación final, la no presentación a la prueba fijada en la fecha oficial de exámenes supondrá la renuncia automática a la convocatoria, y supondrá la calificación de no presentado o no presentada.



Materiales de uso obligatorioAlternar navegación

La utilización de eGela es esencial para el desarrollo de la asignatura.

BibliografíaAlternar navegación

Bibliografía básica

1.-"Lehninger. Principios de bioquímica.”, D.L. Nelson y M.M. Cox, 7ª edición. Ediciones

Omega, 2018.

2.- “Bioquímica. Conceptos esenciales.”, E. Feduchi y cols., 2ª edición. Editorial Médica

Panamericana, 2014.

3.- “Bioquímica. Curso básico.”, J.L.Tymoczco , L. Stryer, J.M. Berg y, 2ª edición.

Editorial Reverté, 2014.

4.- “Fundamentos de bioquímica: La vida a nivel molecular”, D. Voet, J.G. Voet y C.W.

Pratt, 4ª edición. Editorial Médica Panamericana, 2016.

5.- "Texto ilustrado e interactivo de biología molecular e ingeniería genética“, A.

Herráez, 2ª edición. Editorial Elsevier, 2012.

Bibliografía de profundización

1.-"Bioquímica", Berg, J.M.; Tymoczko, J.L. y Stryer, L.,6ª edición. Editorial Reverté, 2007. 2.-"Bioquímica y Biología Molecular para las ciencias de la salud",Lozano, J.A. y Galindo, J.D., 3ª edición. Editorial MacGraw-Hill Interamericana, 2005.
3.- “Bioquímica. La base molecular de la vida”, T. Mckee y J.R. McKee, 3ª edición. McGRAW-HILL-Interamericana, 2003.
4.- "Texto ilustrado e interactivo de Biología molecular e ingenieria genética", Herráez A., 2ª edición. Elsevier, 2012.

Tribunal de convocatorias 5ª, 6ª y excepcionalAlternar navegación

  • HERNANDEZ OCHOA, IGOR
  • OSINALDE MORALEJA, NEREA
  • VIRTO LECUONA, MARIA DOLORES

GruposAlternar navegación

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  • Laboratorio Bio química - FACULTAD DE FARMACIA
  • Laboratorio Bio química - FACULTAD DE FARMACIA
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09:00-13:00

09:00-13:00

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15:00-16:00

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  • Aula 1.7 - FACULTAD DE FARMACIA
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  • Aula 1.7 - FACULTAD DE FARMACIA

46 P. Laboratorio-1 (Euskera - Tarde)Mostrar/ocultar subpáginas

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15-15

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09:00-13:00

09:00-13:00

09:00-13:00

09:00-13:00

Profesorado

Aula(s) impartición

  • Laboratorio Bio química - FACULTAD DE FARMACIA
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