w_Chaperonas moleculares y el control de calidad del plegamiento proteico

Chaperonas moleculares y el control de calidad del plegamiento proteico

 
Departamento(s)
Bioquímica y Biología Molecular
Área(s) de la ciencia
 
IP: Fernando Moro Co-IP: Arturo Muga

Miembros

Natalia Orozco, Aitor Franco, Naihara Álvarez, Lorea Velasco

Palabras Clave

Chaperonas moleculares, agregación proteica, plegamiento de proteínas, neurodegeneración, separación de fases de proteínas.

Descripción

La agregación proteica, consecuencia de un plegamiento deficiente, se asocia a numerosas patologías neurodegenerativas (Parkinson, Alzheimer, etc.). Para preservar un proteoma sano y evitar la agregación, la célula tiene un sistema de control de calidad formado por numerosos componentes. Las chaperonas moleculares tienen un papel esencial en este sistema ya que, además de evitar la agregación proteica en condiciones fisiológicas, pueden solubilizar agregados proteicos, cuya formación es inevitable en condiciones de estrés. Estamos caracterizando la solubilización de agregados proteicos relacionados con enfermedades neurodegenerativas (a-sinucleína, tau, SOD1) por el sistema desagregasa humano: una combinación de chaperonas de las familias Hsp70, Hsp40 y Hsp110. También estudiamos su papel en la formación y maduración de condensados proteicos, conocidos como orgánulos sin membrana.

Líneas de Investigación

  1. Mecanismo de desagregación de agregados proteicos inducido por chaperonas.
  2. Regulación de la formación de condesados proteicos por chaperonas moleculares
  3. Estudios mecanísticos y estructurales de chaperonas de las familias Hsp70, Hsp40 y Hsp110.

Equipamiento

​​​​​​Cromatógrafos, fluorímetros, ITC, SPR, lector de placas

Enlace página web

 

Contacto

fernando.moro@ehu.eus
arturo.muga@ehu.eus​​​​​​​