COMPETENCIAS:



- Identificar la estructura, conocer las propiedades y la función bioquímica de las biomoléculas.

- Comprender los procesos químicos mediante los cuales el organismo obtiene energía metabólica a partir de los nutrientes, así como aquellos que consumen esa energía en la síntesis de componentes esenciales.

- Entender los principios básicos de la enzimología, distinguiendo los efectos de los distintos tipos de factores que modulan la actividad enzimática (inhibidores, alosterismo) y su aplicación en las ciencias de la salud.

- Conocer e interpretar los cambios metabólicos que ocurren en diferentes condiciones nutricionales y físicas de un organismo sano.

- Ser capaz de entender y evaluar el impacto de los problemas bioquímicos, y saber predecir el efecto de un cambio (defecto) metabólico en la salud humana.

- Realizar análisis bioquímicos e interpretar los resultados; con la finalidad de establecer las bases para comprender los análisis clínicos.



RESULTADOS DE APRENDIZAJE:



- Diferencia los aminoácidos proteinógenos de los demás aminoácidos.

- Conoce las propiedades del enlace peptídico.

- Diferencia los distintos niveles estructurales de una proteína.

- Diferencia los enzimas del resto de catalizadores.

- Comprende la cinética de Michaelis-Menten.

- Calcula la actividad de los enzimas michaelianos.

- Conoce las distintas vías metabólicas y sus interconexiones.

- Es capaz de comprender los mecanismos generales de regulación de las vías metabólicas.

CONTENIDO TEÓRICO



TEMA 1.- Biomoléculas: Introducción a las moléculas biológicas. Tipos de enlaces. El agua



TEMA 2.- Aminoácidos, péptidos y proteínas

2.1. Aminoácidos: Características químico-biológicas generales. Tipos.

2.2. Péptidos: El enlace peptídico. Características de la cadena peptídica.

2.3. Estructura primaria de las proteínas.



TEMA 3.- Estructura tridimensional de las proteínas

3.1. Estructura secundaria. Hélice alfa, lámina beta, giro beta. Conformación proteica. Dominios.

3.2. Estructura terciaria. Fuerzas que la estabilizan. Desnaturalización.

3.3. Estructura cuaternaria. Proteínas fibrosas y globulares. Proteínas conjugadas. Fuerzas que estabilizan la estructura

tridimensional.



TEMA 4.- Enzimas

4.1. Enzimas como catalizadores biológicos: Energía de activación. Modelos de catálisis enzimática. Centro activo: especificidad de sustrato y de reacción.

4.2. Nomenclatura y clasificación de enzimas. Coenzimas y grupos prostéticos.



TEMA 5.- Cinética enzimática

5.1. Conceptos generales: Velocidad de las reacciones enzimáticas. Factores que modifican la actividad enzimática: pH,

temperatura e inhibidores.

5.2. Cinética Michaeliana: Ecuación de Michaelis-Menten. Significado de las constantes cinéticas. Representaciones

gráficas. Determinación de Vmax y KM. Transformación de Lineweaver-Burk. Efecto de los inhibidores.

5.3. Enzimas reguladores: Generalidades. Enzimas alostéricas: concepto y características. Regulación por modificación

covalente.



TEMA 6.- Bioenergética y metabolismo

6.1. Introducción al metabolismo intermediario: Concepto de ruta metabólica. Anabolismo y catabolismo. Regulación del

metabolismo.

6.2 Energética del metabolismo: Bioenergética. Reacciones acopladas. Compuestos ricos en energía. Reacciones irreversibles. El ATP y la transferencia de grupos fosforilo.

6.3 Reacciones de oxidación-reducción biológicas: Reacciones redox en el metabolismo. Coenzimas de las reacciones redox.



TEMA 7.- Carbohidratos: Descripción, clasificación, carbohidratos de interés metabólico.



TEMA 8.- Catabolismo de hidratos de carbono

8.1 Glucolisis: Conceptos generales del metabolismo de carbohidratos. Glicolisis: Secuencia de reacciones y balance.

Destinos del piruvato en condiciones anaerobias y aerobias. Regulación.

8.2 Glucogenolisis



TEMA 9.- Ciclo de Krebs y fosforilación oxidativa

9.1 Ciclo de Krebs: Secuencia de reacciones, balance energético y funciones.

9.2 Cadena respiratoria: Localización, componentes, reacciones y control. Variación de la energía libre en la cadena

respiratoria.

9.3 Síntesis de ATP: Teoría quimiosmótica de Mitchell. ATP sintasa. Mecanismo. Control respiratorio.

9.4 Balance energético de la oxidación total de la glucosa.



TEMA 10.- Anabolismo de hidratos de carbono

10.1 Gluconeogénesis: Etapas y balance a partir de piruvato. Otros sustratos de la ruta. Ciclo de Cori. Regulación

coordinada de glucolisis y gluconeogénesis.

10.2 Glucogenogénesis. Regulación alostérica y hormonal del metabolismo de glucógeno



TEMA 11.- Lípidos: Concepto de lípidos, clasificación e interés biológico.



TEMA 12.- Catabolismo de lípidos

12.1. Movilización de triglicéridos desde el tejido adiposo. Activación y transporte de ácidos grasos desde el citoplasma a

la matriz mitocondrial.

12.2. Beta-oxidación de ácidos grasos saturados. Balance energético. Oxidación de ácidos grasos de número impar de

átomos de carbono e insaturados.

12.3. Cuerpos cetónicos: Biosíntesis y utilización de los cuerpos cetónicos. Función de los cuerpos cetónicos. Cetosis.



TEMA 13.- Anabolismo de lípidos

13.1 Síntesis de novo de ácidos grasos: Formación de malonil-CoA. Complejo de la ácido graso sintasa. Reacciones y

balance de la síntesis de ácido palmítico. Elongación e insaturación de ácidos grasos.

13.2 Biosíntesis del colesterol.



CONTENIDO PRÁCTICO



PRÁCTICAS DE LABORATORIO:

1.- Preparación de un extracto y determinación de una actividad enzimática: fundamentos del análisis cuantitativo.

2.- Determinación de la Vmax y Km de la enzima extraída: fundamentos del análisis bioquímico.

3.- Separación cromatográfica de lípidos neutros: fundamentos de la detección de biomoléculas.



PRÁCTICAS DE ORDENADOR:

Cálculo de Vmax y Km por ajuste iterativo (mediante un software específico) a partir de los datos obtenidos en el laboratorio.

DOCENCIA MAGISTRAL: 45 horas

Se trabajarán los conceptos teóricos y se realizarán ejercicios prácticos (problemas, cuestiones, test, etc)



PRÁCTICAS DE LABORATORIO: 3 sesiones de 4 horas

1.- Preparación de un extracto y determinación de una actividad enzimática

2.- Determinación de la Vmax y Km de la enzima extraída

3.- Separación cromatográfica de lípidos neutros



PRÁCTICAS DE ORDENADOR: 1 sesión de 3 horas

1.- Cálculo de los parámetros cinéticos de un enzima por ajuste iterativo utilizando un software específico. Se ajustarán los datos obtenidos en el laboratorio a curvas y rectas cuyas constantes coincidan con estos parámetros. Se realizarán ejercicios y problemas propuestos.



ACTIVIDAD NO PRESENCIAL: 90 horas

- Consulta de textos, realización de esquemas y estudio.

- Resolución de problemas y ejercicios planteados en clase.

- Utilización de la plataforma de e-learning (Moodle) para obtener la información suministrada por el profesorado (guiones y grupos de prácticas, proyecciones, etc.) y para contestar a los test y preguntas planteadas mediante dicha plataforma.

- Utilización de las tecnologías de la información y la comunicación (TIC), para ver animaciones y material didáctico adicional.

El examen final consta de una parte teórica y una práctica. La parte teórica contiene 60 preguntas tipo test y supondrá el 70% de la nota final de la asignatura. Para aprobarla es necesario responder correctamente al 60% de las preguntas. La parte práctica consta de 10 preguntas tipo test y supondrá el 20% de la nota final. Para aprobar la asignatura es necesario aprobar ambas partes por separado. El 10% restante de la nota se obtiene mediante la evaluación continua, a través de preguntas y ejercicios que el profesor planteará en clase o en la plataforma eGela durante el curso. La realización de prácticas es obligatoria. Durante el desarrollo de las mismas se calificará la actitud y destreza en el trabajo de laboratorio, así como la capacidad de expresión y trabajo en equipo del alumno.



En todo caso el alumnado tendrá derecho a ser evaluado mediante el sistema de evaluación final, independientemente de que haya participado o no en el sistema de evaluación continua. Para ello, el alumnado deberá presentar por escrito al profesorado responsable de la asignatura la renuncia a la evaluación continua, para lo que dispondrán de un plazo de 9 semanas a contar desde el comienzo del cuatrimestre.



En el caso de evaluación continua, el alumnado podrá renunciar a la convocatoria en un plazo que, como mínimo, será hasta un mes antes de la fecha de finalización del período docente de la asignatura. Esta renuncia deberá presentarse por escrito ante el profesorado responsable de la asignatura. Es decir, si un alumno que haya hecho evaluación continua no se presenta al examen final y no ha renunciado 1 mes antes a la convocatoria, pierde la convocatoria y se le calificará solo con la nota disponible hasta el momento, es decir la de la evaluación continua.

- Ordenador conectado a internet (disponible en las salas de ordenadores)
- Libros de texto (disponibles en la biblioteca)
- Bata de laboratorio
- Guiones de prácticas y papel milimetrado (u ordenador)

Bibliografía básica

- Nelson DL, Cox MM. Lehninger. Principios de Bioquímica. 6. ed. Omega. Barcelona, 2014.

- Feduchi E, Romero C, Yañez E, Blasco I, García-Hoz C. Bioquímica. Conceptos esenciales. 2. ed. Médica Panamericana. Madrid, 2014.

Bibliografía de profundización

- Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of biochemistry. 7. ed. Freeman. USA, 2017.
- McKee T, McKee JR. Bioquímica. Las Bases Moleculares de la Vida. 5. ed. Mexico: McGraw-Hill Interamericana, 2014.
- Voet D, Voet JG, Pratt CW. Fundamentals of biochemistry: life at the molecular level. 5. ed. Wiley. USA, 2007.
- Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Gatto GJ. Biochemistry. 8. ed. Freeman. USA, 2015.
- Lozano JA, Galindo JD. Bioquímica y Biología Molecular para las ciencias de la salud. 3. ed. McGraw-Hill Interamericana. Madrid, 2005.

Revistas

http://www.nature.com/nature/index.htlm
http://www.science.com/science/index.htlm
http://www.investigacionyciencia.es