- Conocer los principios, la instrumentación y las aplicaciones de las principales técnicas de Bioquímica y Biología Molecular

- Capacidad de separar las sustancias aisladas de células vivas, y determinar sus estructuras y propiedades químicas y funcionales

- Interpretar los resultados conformacionales dinámicos de biomoléculas que se obtienen por técnicas espectroscópicas

- Estabilidad conformacional de proteínas: Cálculo de la variación de la energía libre de Gibbs para el proceso de desnaturalización de una proteína con distintos agentes. Comparación de Cm

- Análisis espectro FT-IR: Estructura secundaria de proteínas.

- Análisis de espectros de dicroísmo circular de macromoléculas: Obtención de estructura secundaria de proteínas y ácidos nucleicos

- Efecto de la polaridad entorno en espectro fluorescencia: Propiedades de emisión de sondas libres y localizadas/unidas a biomoléculas

- Interacción proteína-ligando: Cálculo de Kd de la unión mediante parámetros fluorescentes. Anisotropía, extinción, tiempos de vida. Caracterización de receptores hormonales

- Detección de Ca2+ por fluorescencia: Cálculo de Kd y cinéticas

- FRET Cálculo de distancias intermoleculares

- Detección de proteínas por inmunofluorescencia.

- Análisis de viabilidad celular.

- Aplicaciones de la polarización de fluorescencia: Desarrollo de experimentos relacionados con la técnica

- Análisis de espectros de Resonancia Magnética Nuclear Resolución 3D de estructura de proteínas

- Introducción a la difracción de rayos X Resolución 3D de estructura de proteínas

La asignatura consta de clases magistrales (M) donde se actualizará la información que no se haya incluido en el curso de "Espectroscopía de Biomoléculas" y se explicarán los protocolos de prácticas, seminarios donde se desarrollaran técnicas más complejas o recientes, prácticas de laboratorio y prácticas de ordenador sobre tratamientos de los datos obtenidos en las prácticas de laboratorio o con datos experimentales reales que se suministrarán o prácticas in silico con instrumentación no eccesible al laboratorio de prácticas.

Según normativa vigente, los estudiantes que deseen renunciar al sistema de

evaluación continua y quieran optar por la evaluación final, deberán

comunicarlo por escrito al profesorado responsable de la asignatura en un

plazo de 9 semanas desde el comienzo del cuatrimestre.



Si un alumno quiere renunciar a la convocatoria ordinaria, la no presentación a la prueba fijada en la fecha oficial de exámenes supondrá la renuncia automática a la

convocatoria correspondiente, y la obtención de la nota “No Presentado”.



La evaluación se reparte de la siguiente forma:

- Trabajo en el laboratorio (GL + GO) e informe final de las prácticas (75%).

- Trabajo individual o seminario sobre un tema de actualidad relacionado con el contenido de la asignatura (10%).

- Cristalografía (examen teórico + prácticas de laboratorio) (15%).



Estas secciones se evaluarán de acuerdo a los siguientes criterios:

- Realización adecuada del protocolo de prácticas, análisis, interpretación y presentación de resultados.

- Planteamiento y desarrollo correcto de los ejercicios, elaboración y presentación de tareas encomendadas.

- La asistencia a las prácticas de laboratorio y ordenador es obligatoria, será sometida a control y se entregarán las hojas de asistencia el mismo día de su realización.



La nota final se obtendrá sumando las calificaciones parciales de los cuatro apartados evaluados. Para optar a aprobar la asignatura es necesario alcanzar un mínimo (40%) en cada uno de los apartados mencionados. Si no se aprueba la asignatura en la convocatoria ordinaria, las calificaciones parciales de los apartados aprobados se guardarán para la convocatoria extraordinaria del año en curso (julio).

Página Moodle del curso: http://moodle3.ehu.es/course/view.php?id=2652
En ella se colgarán los protocolos de prácticas que los alumnos deben haberse leído antes de su realización y llevar el día de la práctica. Se empleará también para la entrega, corrección y evaluación de los informes y trabajos a presentar.

Bibliografía básica

- Estructura de proteínas, Gómez-Moreno C., Sancho, J (2003), ed. Ariel Ciencia

- Biological Spectroscopy, Campbell I.D. and Dwek, R.A. (1984), Benjamin Cummings

- Methods in Molecular Biophysics. Structure, dynamics, function. I.N. Serdyuk, N.R. Zaccai, J. Zaccai (2007) Cambridge

Bibliografía de profundización

- Principles of Physical Biochemistry. 2nd ed. K.E. van Holde, W. Curtis Johson y P. Shing
Ho.Prentice Hall, 2006.
- Physical Chemistry. Principles and Applications in Biological Sciences 4ª ed
I. Tinoco, K. Sauer y J.C. Wang. Prentice Hall , 2001.
- Biomolecular Crystallography: Principles, Practice, and Application to Structural Biology. B.
Rupp.(2010) Garland Sciences.
- Spectroscopy for the Biological Sciences. G.G.Hammes (2005) Wiley Interscience.
- Principles of Fluorescence Spectroscopy. 3 ed J.R. Lakowicz. (2006) Springer.
- Molecular Spectroscopy J.M. Brown. (1998) Oxford University Press.
- Introduction to Biophysical Methods for Protein and Nucleic Acid Research. J.A. Glasel y M.P.
Deutscher (eds.) (1995). Academic Press.
- Biophysical Chemistry. Part II: Techniques for the study of biological structure and function. C.
R. Cantor and P. R. Schimmel. (1980) W. H.Freeman and Company.

Revistas

- Nature
- Nature Methods
- Annual Review o0f Biophysics
- Biophysical Journal
- Biochemistry