Contenido de XSL
Biología Estructural: Aplicaciones Biomédicas
- Centro
- Facultad de Ciencia y Tecnología
- Titulación
- Grado en Bioquímica y Biología Molecular
- Curso académico
- 2019/20
- Curso
- 4
- Nº Créditos
- 6
- Idiomas
- Castellano
DocenciaAlternar navegación
Tipo de docencia | Horas de docencia presencial | Horas de actividad no presencial del alumno/a |
---|---|---|
Magistral | 38 | 58 |
Seminario | 5 | 10 |
P. de Aula | 5 | 10 |
P. Ordenador | 12 | 12 |
Guía docenteAlternar navegación
ObjetivosAlternar navegación
La asignatura esta dividida en dos módulos. En el primero de ellos, se desarrollan los conceptos de estabilidad y plegamiento de proteínas y su relación con procesos patológicos. También la respuesta celular ante situaciones potencialmente patológicas y las posibles terapias aplicables. En el segundo, se tratan de forma sistemática las interacciones entre distintas macromoléculas: proteínas, ácidos nucleicos y lípidos. Se describen los tipos de interacciones que permiten la formación de complejos estables entre las mismas y la regulación de su afinidad relativa. En el bloque de temas interacción proteína-ligando se describen conceptos básicos del diseño y optimización de inhibidores de proteínas. Al ser una asignatura que se imparte en el segundo cuatrimestre del último año del grado, utilizará el conocimiento general adquirido por el estudiante (estructura de proteínas, metabolismo, termodinámica...). Se intentará integrar estos conocimientos para darles una proyección aplicada.
TemarioAlternar navegación
1. Diseño de fármacos. Ciclo de diseño. Diseño racional y combinatorio. Especificidad, afinidad y adaptabilidad de un fármaco. Optimización de inhibidores.
2. Métodos computacionales para el diseño de fármacos (CADD). Molecular docking, cribado de librerías virtuales, LBDD, SBDD,QSAR, docking reverso. Reposicionamiento de fármacos.
3. Patologías conformacionales como diana. Plegamiento proteico. Estados nativo y desnaturalizado. El equilibrio de desnaturalización. Estabilidad termodinámica de proteínas. Medida de la estabilidad conformacional. Interacciones que contribuyen a la estabilidad de las proteínas e importancia relativa. Importancia de la flexibilidad en la funcionalidad proteica (proteínas intrínsecamente desordenadas). Experimento de Anfinsen. Paradoja de Levinthal. Las distintas etapas del plegamiento (intermediarios). Aspectos termodinámicos y cinéticos del plegamiento. Estados de transición e intermediarios. Implicaciones del plegamiento en distintos procesos fisiológicos y patológicos. Plegamiento proteico y patología El problema de la agregación proteica y las chaperonas. Chaperonas intra e intermoleculares. Patologías relacionadas con plegamiento defectuoso de proteínas: enfermedades amiloidogénicas. Características de las transiciones conformacionales asociadas a estas patologías (prión, transtirretina,..). Respuestas celulares al plegamiento defectuoso y agregación proteica. Chaperonas farmacológicas. Terapias actuales y crítica de las mismas.
4. Interacciones proteína, proteína. Naturaleza de las superficies de interacción. Diseño de fármacos. Proteínas intrínsecamente desordenadas. Mecanismos de interacción entre de proteínas.
5. Interacciones proteína-ácidos nucleicos. Interacciones proteína-ácidos nucleicos, ligandos que modulan funciones de ácidos nucleicos, estructuras alternativas como diana.
6. Interacciones lípido-proteína. Interacciones lípido-proteína, métodos para el estudio de interacciones lípido-proteína. Moduladores de las interacciones.
MetodologíaAlternar navegación
Clases teóricas, seminarios, prácticas de aula y prácticas de ordenador.
Sistemas de evaluaciónAlternar navegación
EVALUACIÓN CONTINUA
- Prácticas de ordenador individuales (10%)
- Resolución de problemas propuestos en clase (10%)
- Trabajo monográfico sobre un tema relacionado con la asignatura, que se expondrá en grupo (15%).
- Examen escrito (65%)
Para hacer la media en base a estos porcentajes es necesario obtener en el examen escrito más de un 5.
El alumnado que no quiera participar en la evaluación continua podrá renunciar a ella oficialmente mediante un escrito dirigido al profesorado responsable, que deberá entregar en un plazo máximo de 9 semanas lectivas desde el comienzo del cuatrimestre.
EVALUACIÓN FINAL
En la evaluación final el examen escrito computará por el 100% de la nota. Este examen podrá incluir ejercicios o cuestiones adicionales correspondientes a las actividades complementarias realizadas en la evaluación continua.
RENUNCIA A LA EVALUACIÓN
Para el alumnado, sujeto tanto a evaluación continua como final, bastará con no presentarse a la prueba final para que la calificación final de la asignatura sea no presentado o no presentada.
Materiales de uso obligatorioAlternar navegación
El uso de la plataforma eGela es obligatoria.
BibliografíaAlternar navegación
Bibliografía básica
-Creighton, T.E. "Protein Structure. A practical Approach". IRL Press, 1990.
-Branden, C. y Tooze, J. "Introduction to protein structure". 2nd Edition. Garland Publishing, 1999.
-Creighton, T. E. "Proteins. Structures and molecular properties". W. H. Freeman & Co., 1994.
Bibliografía de profundización
-Fersht, A. "Structure and mechanism in protein chemistry". W.H. Freeman & Co., 1999.
-Lesk, A. M. "Introduction to protein architecture". Oxford University Press, 2000.
-Gómez-Moreno, C y Sancho J. (coords.) "Estructura de proteínas". Ariel Ciencia, 2003.
Revistas
Revisiones sobre los temas tratados en la asignatura que se publiquen en revistas especializadas.
Tribunal de convocatorias 5ª, 6ª y excepcionalAlternar navegación
- MARTIN PLAGARO, CESAR AUGUSTO
- OMAETXEBARRIA IBARRA, MIREN JOSU
- OSTOLAZA ECHABE, ELENA AMAYA
GruposAlternar navegación
01 Teórico (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
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16-26 | 09:30-10:30 | ||||
16-30 | 10:30-11:30 | 10:30-11:30 |
Profesorado
01 Seminario-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
---|---|---|---|---|---|
26-26 | 08:30-09:30 | ||||
28-28 | 08:30-10:30 | ||||
29-29 | 09:30-10:30 |
Profesorado
01 P. de Aula-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
01 P. Ordenador-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
---|---|---|---|---|---|
20-20 | 08:30-10:30 | ||||
22-25 | 08:30-10:30 | ||||
27-27 | 08:30-10:30 |
Profesorado
01 P. Ordenador-2 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
---|---|---|---|---|---|
24-29 | 08:30-10:30 | ||||
25-25 | 12:00-14:00 |
Profesorado
31-01 Teórico (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
---|---|---|---|---|---|
16-26 | 09:30-10:30 | ||||
16-30 | 10:30-11:30 | 10:30-11:30 |
Profesorado
31-01 Seminario-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
---|---|---|---|---|---|
26-26 | 08:30-09:30 | ||||
28-28 | 08:30-10:30 | ||||
29-29 | 09:30-10:30 |
Profesorado
31-01 P. de Aula-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
31-01 P. Ordenador-1 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
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20-20 | 08:30-10:30 | ||||
22-25 | 08:30-10:30 | ||||
27-27 | 08:30-10:30 |
Profesorado
31-01 P. Ordenador-2 (Castellano - Mañana)Mostrar/ocultar subpáginas
Semanas | Lunes | Martes | Miércoles | Jueves | Viernes |
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24-29 | 08:30-10:30 | ||||
25-25 | 12:00-14:00 |