Se describen los fundamentos básicos de las técnicas espectroscópicas que se utilizan para identificar y determinar la estructura y la función de moléculas y sistemas biológicos. En la asignatura se realizan actividades para que el/la estudiante desarrolle su criterio a la hora de seleccionar una técnica espectroscópica para la caracterización estructural de un sistema molecular.



Asignaturas vinculadas: Proteómica, Estructura e Ingeniería de Proteínas, Biología Estructural: Aplicaciones Biomédicas, Métodos Avanzados en Bioquímica.



Vinculación con el ejercicio de la profesión: BQ Analítica, Biología Estructural, Diseño de fármacos.

El objetivo es que el alumnado tras conocer los fundamentos teóricos de las técnicas espectroscópicas sepa interpretar la información contenida en las medidas realizadas a un sistema molecular o celular, así como que sea capaz de plantear experimentos.

En la asignatura se trabajan distintas competencias (específicas, generales y transversales). Además de establecer las bases para manejar adecuadamente conocimientos básicos de técnicas instrumentales, diseñar experimentos, obtener información e interpretar resultados, se desarrolla la capacidad de análisis, síntesis y razonamiento crítico en la aplicación del método científico, es decir se establecen las bases para argumentar en el área que nos compete. Se inculca la necesidad de utilizar términos precisos a la hora de transmitir ideas, y se estimula que el estudiante presente sus conclusiones tras evaluar información.



Se trabajarán específicamente las siguientes competencias:

T2 Desarrollar el aprendizaje autónomo y la adaptación a nuevas situaciones.

T4 Colaborar y trabajar en equipos multidisciplinares y multiculturales respetando la igualdad de género

T18Utilizar adecuadamente las herramientas cuantitativas básicas para el análisis de datos.

T19 Conocer las bases de las estrategias experimentales utilizadas en la investigación bioquímica.

T20 Analizar e interpretar adecuadamente datos y resultados experimentales propios del área

T26 Autonomía y Autorregulación

Contenidos.



Fundamentos de espectroscopía. Espectroscopía de absorción UV-vis. Espectroscopía de emisión. Dicroismo circular. Espectroscopia vibracional: infrarrojo y Raman. Técnicas de dispersión. Técnicas de resonancia magnética nuclear.



Desarrollo teórico-aplicado.

1. Fundamentos de espectroscopía. Radiación electromagnética. Interacción Materia-Radiación. Niveles energéticos moleculares. Espectro electromagnético. Principales técnicas espectroscópicas. Transiciones energéticas asociadas.

2. Espectroscopía de Absorción UV-VIS. Fundamentos. Cromóforos en sistemas biológicos. Aplicaciones biológicas de la espectroscopía UV-VIS.

3. Espectroscopía de emisión. Principios básicos de la Fluorescencia. Extinción de la emisión. Transferencia de energía por resonancia. Polarización/Anisotropía de la fluorescencia. Fluoróforos más habituales en sistemas biológicos. Tiempos de vida y fluorescencia resuelta en el tiempo. Ejemplos de aplicaciones de la fluorescencia a sistemas biológicos.

4. Dicroísmo circular en UV-VIS. Fundamentos y aplicaciones. Estructura secundaria de proteínas.

5. Espectroscopía vibracional. Vibraciones moleculares. Espectroscopía Infrarroja. Espectroscopia Raman. Aplicaciones biológicas: Estructura secundaria de proteínas. FT-IR.

6. Dispersión. Fundamentos y aplicaciones

7. Técnicas de resonancia magnética nuclear. Fundamentos. Parámetros y estructura de proteínas.



Trabajo experimental.

A. Aplicación de espectroscopia UV-Vis para determinar el estado de reducción del citocromo c. Cálculo del potencial de óxido-reducción

B. Elaboración de un protocolo para medir el efecto de la polaridad del disolvente en la emisión de una sonda fluorescente.

C. Efecto de la polaridad del disolvente en la emisión de una sonda fluorescente.

D. Elaboración de un protocolo para determinar el mecanismo de la extinción de fluorescencia de una proteína.

E. Extinción de fluorescencia de una proteína

Clases magistrales.



Exposición del docente de los fundamentos de las distintas técnicas espectroscópicas promoviendo la participación reflexiva del alumnado.



Clases GA.

Descripción, análisis y discusión de experimentos y resultados obtenidos en trabajos de investigación publicados en revistas de relevancia en el campo.

Resolución de ejercicios de cuantificación.

Preparación de protocolos de trabajos experimentales.

Clase práctica-evaluación de un ejercicio tipo examen.

Elaboración y defensa de un póster que refleje un trabajo de investigación publicado.



Para el desarrollo de las clases tanto magistrales como prácticas se utilizarán los siguientes recursos:

Kahoot/Socrative

Aula invertida

puzzle

Cuestionarios

practicas guiadas



Clases GO.

Análisis mediante software suministrado de espectros de IR. Aplicación de métodos de resolución espectral: sustracción de espectros, aplicación de derivadas, deconvolución, determinación de contenidos de estructura secundaria de proteínas.

Identificación de tipos de lipoproteínas de suero basado en análisis de espectros de IR.



Clases GL.

Desarrollo experimental de protocolos suministrados o generados por los alumnos.

Toma de decisiones.

Análisis de resultados.

Discusión de resultados.

• Sistema de Evaluación Continua
• Sistema de Evaluación Final
• Herramientas y porcentajes de calificación:
  • Prueba escrita a desarrollar (%): 55
  • Realización de prácticas (ejercicios, casos o problemas) (%): 10
  • Trabajos individuales (%): 10
  • Trabajos en equipo (resolución de problemas, diseño de proyectos) (%): 15
  • Exposición de trabajos, lecturas… (%): 10

En esta asignatura, se utiliza el Sistema de Evaluación Continua, con un objetivo claramente formativo, por lo que se facilitará al alumnado un feedback sobre el trabajo que están desarrollando, tanto de forma colectiva como individual, a lo largo del curso.



Para la evaluación se tiene en cuenta



1. Realización de las prácticas (obligatorias)

Informes de las prácticas realizadas durante el curso. Se presenta la rúbrica de evaluación, explicando qué se busca y evalúa en el informe.

Presentación en fechas determinadas que se les notifica el primer día del cuatrimestre

Hay un feed-back tras la corrección del primer informe.



2. Presentación y defensa de ejercicios y casos aplicados (obligatorio).

Análisis espectral para identificar tipos de lipoproteínas.

Realización y presentación de un póster basado en trabajos de investigación publicados.

Trabajo personal de un ejercicio que contempla un caso real extraído de la literatura.





3. Examen global de la asignatura. Se indica la valoración de cada parte del examen.



La nota final de la asignatura corresponderá a la suma de las calificaciones obtenidas en los apartados evaluados. Se requiere una nota mínima (40 %) en todos los apartados para aprobar la asignatura.





Para el alumnado, sujeto tanto a evaluación continua como final, bastará con no presentarse a la prueba final para que la calificación final de la asignatura sea no presentado o no presentada

Realización de un examen global de la asignatura, en la que se acreditará la suficiencia en las distintas actividades desarrolladas en la asignatura.



Renuncia.

La no asistencia al examen supondrá un No Presentado.

No hay un único libro que pueda calificarse como libro de texto de uso obligatorio.

Bibliografía básica

- Spectroscopy for the Biological Sciences. G.G.Hammes (2005) Wiley Interscience.

- Biological Spectroscopy. Campbell I.D. and Dwek, R.A. (1984), Benjamin Cummings

- Biophysical Chemistry. Part II: Techniques for the study of biological structure and function. C. R. Cantor and P. R. Schimmel. (1980) W. H.Freeman and Company

Bibliografía de profundización

- Estructura de proteínas, Gómez-Moreno C., Sancho, J (2003), Ariel Ciencia
- Energy levels in Atoms and Molecules. W.G. Richards y P.R. Scott. (1994) Oxford University Press.
- Molecular Spectroscopy J.M. Brown. (1998) Oxford University Press.
- Foundations of Spectroscopy S. Duckett and B. Gilbert. (2000) Oxford University Press.
- Spectrometry and Spectrofluorimetry. A Practical Approach. C.L. Baschford and D.A. Harris. (1987) IRL Press.
- Spectrophotometry and Spectrofluorimetry. M.G. Gore. (2000) Oxford University Press.
- Principles of Fluorescence Spectroscopy. J.R. Lakowicz. (1999) Plenum Press.
- Introduction to Biophysical Methods for Protein and Nucleic Acid Research. J.A. Glasel y M.P. Deutscher (eds.) (1995). Academic Press
- Protein Structure: a practical approach, 2nd edition. T. E. Creighton. (1997) IRL Press at Oxford University Press.
- Cell and Molecular Biology: concepts and experiments, 9th edition. G. Karp. (2019) J. Wiley and Sons, Inc
- Methods in Molecular Biophysics. Structure, dynamics, function. I.N. Serdyuk, N.R. Zaccai, J. Zaccai (2007) Cambridge

Revistas

Science, Nature, Biochemical Education

Direcciones web

http://www.nature.com/nature/index.html
http://www.biology.arizona.edu/default.html
http://www.bioq.unizar.es/
http://www.sebbm.es
http://biomodel.uah.es/lab/dc/inicio.htm
http://www.chem.queensu.ca/FACILITIES/NMR/nmr/webcourse/index1.htm